مطالعه برهمکنش یونهای فلزی مس و روی با پروتئین بازی میلین ‏‎(mbp)‎‏

پروتئین بازی میلیان ‏‎(mbp)‎‏ ، یکی از مهمترین پروتئین های صفحه میلینی می باشد. در محلول آبی، حالت پایدار ترمودینامیکی ‏‎mbp‎‏ (18500 ‏‎mw‎‏) ، یک مارپیچ انعطاف پذیر بوده که در آن، پروتئین شامل حدود بیست درصد ساختار ثانوی صفحه ‏‎b-‎‏ می باشد. در خلاف اثر ‏‎(0.1 - 1.0 mm)cu2+ , zn2+ , ca2+‎‏ تفکیک ‏‎mbp‎‏ را از غشا مهار می کنند.برهم کنش ‏‎mbp‎‏ سیستم عصبی مرکزی گاو با یونهای روی مس با تکنیک های اسپکتروفوتومتری ‏‎uv-vis‎‏ تیتراسیونی همدما، میکروکالیمتری تیتراسیونی همدما و دیالیز تعادلی، در دمای ‏‎‎‏27 درجه سانتی گرداد، در محلول بافرتریس ‏‎30mm‎‏ با ‏‎ph=7/2‎‏ مطالعه شد. mbp دارای یک جایگاه پیوندی برای یون روی می باشد. پیوند یون روی گرماگیر بوده ‏‎( h=+159kj/mol)‎‏ و ثابت تجمعی پیوند آن ‏‎2/27 m-1‎‏ می باشد. نتایج بدست آمده از دو روش قبلی میکروکالیمتری و اسپکتروفوتومتری تیتراسیونی همدما، مشابه بوده و توافق خوبی با نتایج بدست آمده از یک روش محاسباتی جدید آنالیز داده های میکروکالیمتری، بر طبق نمودار اسکاچارد دارد. mbp دارای دو جایگاه پیوندی برای یون مس می باشد. ثابتهای تعادلی تجمعی ذاتی در اولین ودومین جایگاه پیوندی، به ترتیب ‏‎0/083 m-1‎‏ و ‏‎1/74 m-1‎‏ می باشد. از این رو، اشتغال اولین جایگاه پیوندی، باعث افزایش 21 برابر در افینیته جایگاه دوم پیوند می شود. انتالپی های مولار پیوند شدن در اولین و دومین جایگاه پیوندی، به ترتیب، ‏‎-13/5 kj/mol‎‏ و ‏‎-14/8 kj/mol‎‏ می باشد. نتایج بدست آمده با آنالیز داده های میکروکالیمتری توافق خوبی با نتایج بدست آمده از تکنیک دیالیز تعادلی دارد.